RTG a bioNMR research core facility je začleněno do výzkumné skupiny Strukturní biologie. Poskytuje služby v oblasti rentgenového určování struktury malých molekul i proteinů a NMR biologických makromolekul.

Služby:

Určování struktury malých molekul

Je poskytován kompletní servis pro určování struktury malých molekul. Uživatelé přinesou krystaly a obdrží zpět strukturu. Sběr a zpracování dat se provádí na VŠCHT. Výsledkem je 3D struktura včetně stereochemie, délek vazeb, úhlů a vodíkových vazeb. Konečné struktury jsou uloženy v Cambridgeské strukturní databázi (číslo CCDC). Všechny materiály (včetně obrázků) jsou připraveny k publikaci.

• Kontakt: Mgr. Blanka Klepetářová, kancelář A.01.65, ☎ 340 (klepetarova@uochb.cas.cz).
• Formulář pro krystalografickou analýzu - Acrobat (pdf)   / Word (doc)   
• Krystaly: krystaly přineste v roztoku v uzavřené baňce, aby nedošlo k jejich odpaření (krystaly by měly být průhledné, bez viditelných nedokonalostí (praskliny, dvojčata), optimální velikost 0,1-0,5 mm).

Makromolekulární rentgenová krystalografie

Provozujeme krystalizační místnost vybavenou krystalizačními roboty a poskytujeme uživatelům školení, krystalizační destičky a základní krystalizační kity. Pořádáme semináře a workshopy o krystalizačních metodách.

• Kontakt: Mgr. Klára Pospíšilová, laboratoř A.01.58, ☎ 512 (pospisilova@uochb.cas.cz).
• Sdílená složka pro uživatele na OwnCloudu ÚOCHB.

Provozujeme domácí rentgenovou difrakční stanici pro makromolekulární krystalografii. Školíme uživatele, zajišťujeme testování kvality difrakce a sběr difrakčních dat.

• Kontakt: Mgr. Jiří Brynda, CSc., laboratoř A.01.61, ☎ 210 (jiri.brynda@uochb.cas.cz).
• Rezervace prostřednictvím rezervačního systému IOCB (pouze pro vyškolené uživatele).

NMR biomolekul

Provozujeme NMR přístroj (Bruker Avance III™ HD 850 MHz) vhodný pro studium proteinů a nukleových kyselin. Uživatelům poskytujeme školení v oblasti měření i analýzy dat. Nejjednodušší měření 1D ¹H NMR spekter vyžadují 0,16 ml 50 µM proteinu nebo krátké DNA a mohou poskytnout obecné informace o molekulární záhybu a přítomnosti nestrukturovaných/nesložených oblastí. Ty mohou pomoci optimalizovat krystalizační experimenty. Titrace pro studium interakcí proteinů s malými molekulami pomocí 2D HN korelačních spekter provádějí uživatelé po krátkém zaškolení běžně. Lze získat interakční rozhraní na straně proteinu a Kd. Časově nejnáročnější experimenty pro přiřazení proteinů a objasnění struktury vyžadují 0,35 ml 200 µM proteinu. Sběr dat trvá 4 dny pro přiřazení páteře proteinu (nezbytné pro interpretaci titrace specifické pro dané místo) a dalších 10 dní pro přiřazení postranních řetězců a určení struktury.

• Kontakt: Mgr. Pavel Srb, Ph.D., laboratoř A.01.53, ☎ 498 (pavel.srb@uochb.cas.cz).